Nadekspresja białka szoku cieplnego 70 wpływa na odpowiedź na promieniowanie ultrafioletowe mysich fibroblastów. Dowody na zwiększoną żywotność komórek i zahamowanie uwalniania cytokin.

Aby wyjaśnić koncepcje komórkowe w zakresie ochrony przed promieniowaniem ultrafioletowym (UV) zbadaliśmy wpływ nadekspresji białka 70 szoku cieplnego (hsp70) na żywotność komórek i na wydzielanie cytokin immunologicznych indukowalnych UV. Zastosowano transfekowane mysie fibrosarcoma cells (WEHI-S), nadeksprymujące hsp70 lub transfekowaną fikcyjną kontrolę. Nadekspresja hsp70 była wystarczająca do znacznego zwiększenia żywotności komórek po traktowaniu UVB (290-320 nm). Ponieważ długofalowe promieniowanie UV (UVA, 320-400 nm) oraz UVB okazało się stymulować uwalnianie rodników O2-, badaliśmy żywotność komórek na stres oksydacyjny. Nadekspresja Hsp70 zwiększała żywotność po traktowaniu nadtlenkiem wodoru lub menadionem, ale nie miała wpływu na uwalnianie O2 indukowane przez UV. Wiadomo, że światło UV reguluje w górę immunologiczne i prozapalne cytokiny, takie jak IL-1 i IL-6. Stres oksydacyjny wydawał się wywierać podobny efekt. Nadekspresja Hsp70 znacząco zmniejszała uwalnianie IL-6 indukowanej przez UVA, UVB i stres oksydacyjny. Aby sprawdzić, czy supresja zależna od hsp70 ogranicza się do zdarzeń spowodowanych światłem UV, określiliśmy efekty, w których pośredniczy IL-1. Indukowane IL-1 uwalnianie IL-6 zostało zmniejszone przez nadmierną ekspresję hsp70, podczas gdy nie wpłynęła na aktywację czynnika jądrowego kB B, w której pośredniczy IL-1. Nasze dane sugerują, że hsp70 odgrywa główną rolę nie tylko w ochronie komórek przed promieniowaniem UV, ale także w regulacji prozapalnego uwalniania cytokin wywołanego przez ekspozycję na UV.
[więcej w: astygmatyzm objawy, anatomia człowieka zdjęcia, badanie jelita grubego ]